ENZIMAS: GENERALIDADES, CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA, MECANISMOS DE ACCIÓN, CINÉTICA Y COENZIMAS.

Ø  DEFINICIÓN: Son un grupo de moléculas, que generalmente son proteínas, que generan un efecto acelerador en las reacciones, mediante la disminución de la energía de activación.

Ø  FUNCIONAMIENTO: Las enzimas funcionan mediante una teoría denominada: “encaje inducido”, por la cual la enzima se une al sustrato, para formar así el complejo Enzima-Sustrato [ES], este complejo cataliza o acelera la reacción, generando así el producto más la enzima, la cual tiene la propiedad de no modificar su estructura en la reacción, por los cual puede seguir siendo utilizada miles de veces en la misma reacción. Vale la pena aclarar que las enzimas tiene especificidad, por lo cual, no todas las enzimas catalizan para la misma reacción.

 Ø  INHIBIDORES: Las enzimas pueden ser reguladas respecto a su funcionamiento o capacidad catalítica a través de los inhibidores, estas son sustancias que se adhieren a la enzima evitado que el sustrato lo haga, por lo cual la reacción no se cataliza con la misma velocidad. Hay dos clases de inhibidores; los competitivos, que son aquellos que tienen una estructura similar a la del sustrato y se adhieren a la enzima por el por el sitio activo, al igual que lo haría el sustrato, con este tipo de inhibidores, la reacción varía el K_m, pero no su velocidad máxima; en cambio cuando en la enzima actúa un inhibidor de carácter no competitivo, este se fija a un punto diferente del sitio activo y no necesariamente tiene una estructura similar a la del sustrato, es por ello que en la cinética de Michaelis-Menten, el K_m no varía, pero si disminuye la velocidad máxima.

Ø  MICHAELIS-MENTEN: La cinética enzimática que proponen estos dos investigadores, nos muestra la forma de actuar de las enzimas en presencia de inhibidores o en su estado de funcionamiento óptimo, en la cual se grafica la concentración del sustrato [S], vs, la velocidad máxima. Esta gráfica tiene un carácter asintótico hacia la velocidad máxima de que se alcanza para formar el producto en presencia de la enzima. Tiene la siguiente fórmula:

      V = Vmax[S] / ([S]+Km) 

 

Ø  LINEWEABER-BURK: Esta gráfica es también denominada de los dobles recíprocos, ya que se grafican 1/[S] vs 1/V_o, esta gráfica parte de la cinética descrita por Michaelis-Menten, pero la gráfica es una línea recta. Esta gráfica está dada por la siguiente fórmula, que tiene la forma y=mx+b

      1/Vo = (Km/Vmax)(1/[S]) + 1/Vmax 

Ø  CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS: Según la reacción que catalizan, las enzimas se pueden clasificar en 6 grupos que son:

·         Óxidorreductasas: Como su nombre lo indica, son enzimas que catalizan reacción de oxido-reducción, en las cuales se ganan o se pierden electrones.

·         Transferasas: Son aquellas que tienen la capacidad de transferir grupos funcionales en una reacción, los principales grupos que se transfieren son el amino, el carboxilo, el fosfato, el metilo y el fosforilo.

·         Hidrolasas: Son aquellas que catalizan reacciones en las cuales se presenta una hidrólisis, en la cual se rompen los enlaces por acción del agua.

·         Liasas: Son aquellas que catalizan para reacciones en las cuales se eliminan grupos (CO₂, H₂O y NH₃) para formar dobles enlaces.

·         Ligasas: Catalizan reacciones en las cuales se forman enlaces entre dos moléculas de sustrato.

·         Isomerasas: Son aquellas que catalizan para reacciones en las cuales el producto es un isómero del sustrato.

SITIOS DE INTERÉS:

ü  http://www.oocities.com/pelabzen/inhenz.html: En este sito es posible encontrar información muy valiosa acerca de la inhibición enzimática y las variaciones en los gráficos de Michaelis-Menten y  en los diagramas de Lineweaber-Burk.

ü  http://es.enc.tfode.com/Cinetica_de_Michaelis-Menten: En este sitio hay buena información acerca del funcionamiento de la cinética de Michaelis-Menten, que pueden ayudar a ampliar la información.